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A. G. Tacon and M. Metian, Après avoir ôté l'isopropanol, les pelotes d'ARN obtenues ont été lavées avec 1000 µl d'éthanol à 75% et les échantillons ont été centrifugés durant 5 min (12000 rpm, 4°C). L'éthanol a ensuite été retiré et les pelotes ont été dissoutes dans 300 µl d'eau stérile pour le foie et 150 µl d'eau stérile pour le muscle, Reviews in Fisheries Science & Aquaculture, vol.23, pp.1-10, 2015.

, pour une unité d'absorbance à 260 nm équivalente à 40 µg·ml -1 d'ARN. La qualité de l'extraction a été vérifiée par électrophorèse sur gel d'agarose (1%), Enfin, les échantillons extraits ont été conservés à -20°C

X. Annexe, pg·µl -1 ) ont été respectivement ajoutés dans chaque solution d'ARN à hauteur de 2 µl, 2 µl et 1 µl. Deux blancs (réactions contrôles) ont été réalisés afin de mettre en évidence une éventuelle contamination des réactifs : un blanc ADN à partir de 1 µg d'ARN extrait pour un volume total de 10 µl et un blanc RT à partir de 10,5 µl d'eau stérile. Les mêmes volumes d'amorces et de dNTPs ont été ajoutés à chacun de deux blancs mais sans ARN luciférase. Les échantillons et les blancs ont ensuite été soumis à dénaturation pendant 5 minutes à 65°C dans un Thermocycler T100 BIORAD puis maintenues à 4°C. Les échantillons dénaturés ont été aliquotés afin d'obtenir des duplicas et ont chacun accueilli 1,5 µl d'eau stérile, 0,5 µl de transcriptase inverse (SuperScriptIII RNaseH-Reverse Transcriptase Invitrogen 18080-044), 4 µl de tampon 5X First Strand Buffer Invitrogen (stabilise l'activité de la transcriptase inverse), 1 µl de dithiothréitol Invitrogen (0,1 mol·l -1 , réducteur fort déstabilisateur des ponts disulfures des RNases) et 1 µl d'inhibiteur à RNases (RNase OUT Invitrogen 10777-019), Retrotranscription des ARN totaux en ADNc La transcription inverse (RT) des ARN totaux extraits (ARNm, ARNt, ARNr) permet la synthèse des ADN complémentaires (ADNc), 1972.

, ADNc produite en temps réel à chaque cycle de PCR. L'utilisation d'un couple d'amorces spécifiques permet d'étudier l'expression d'un gène d'intérêt. Les transcrits dont les expressions ont été quantifiées dans le muscle des alevins challengés sont les paralogues de la carnitine palmitoyltransferase (cpt1a, cpt1b, cpt1c et cpt1d) ainsi que la 3-Hydroxyacyl-CoA déshydrogénase (hoad) pour la ?-oxydation des acides gras à longue chaîne. Les transcrits dont les expressions ont été quantifiées dans le foie des alevins challengés sont les élongases 2 et 5 (elovl2 et elovl5) et la ?6-désaturase (fads2) pour la biosynthèse des acides gras à longue chaîne ; la 3-Hydroxy-3-Methylglutaryl-CoA synthase (hmgcS), la 3-Hydroxy-3-Methylglutaryl-CoA réductase (hmgcR), la cholestérol 7 alpha-hydroxylase a (cyp7a), la lanostérol 14-?-déméthylase (cyp51a), la 7-déhydrocholestérol synthase (dhcr7), l'ATPbinding transporter cassette A1 (abca1), l'ATP-binding cassette sub-family G member 5 (abcg5) et l'ATP-binding cassette sub-family G member 8 (abcg8), La PCR quantitative en temps réel (qPCR) est une méthode d'amplification par polymérisation en chaîne permettant de dupliquer une séquence d'ADNc et de suivre la quantité d

, la glucose 6-phosphate déshydrogénase (g6pdh) pour le métabolisme des pentoses phosphates

, Les amplifications ont été effectuées sur des mélanges comportant 2 µl d'échantillon d'ADNc dilué au 76 ème , 0,24 µl de chaque amorce, 3 µl de Light Cycler 480SY SYBR® Green Master

, Chaque qPCR a été effectuée pour les produits de retrotranscription, les blancs (blanc RT, blanc ADN et blanc PCR) et les points de gamme (gamme étalon réalisée à partir d'un pool d'ADNc issus des produits de RT) répliqués sur une plaque PCR semi

, Le programme de PCR a été initié à 95°C pendant 10 minutes afin de dénaturer l'ADNc et d'activer l'enzyme TAQ polymérase dans un thermocycler Lightcycler® 480 II Roche

, Les résultats obtenus en fin de PCR ont été traités avec le logiciel LightCycler® 480 SW 1.5 (Roche Diagnostics, Neuilly sur Seine, France) et ont été exprimés en valeurs de cycle seuil de fluorescence (Cp) et en concentrations d'ADN selon la méthode E du logiciel (version SW 1,5 ; Roche Diagnostics). La normalisation des gènes a été effectuée, L'initiation a été suivie de 45 cycles d'amplification composés chacun de deux étapes thermiques successives

L. L&apos;efficacité-e-de, PCR a été vérifiée pour chaque gène étudié en calculant la pente de la droite standard (1,85 < E < 2) et les produits de RT ont été vérifiés par le calcul des écarts ?RT entre les duplicas de valeurs de Cp

X. Annexe, Activités enzymatiques et dosage des protéines hépatiques Les activités des enzymes hépatiques FAS (acide gras synthase) et G6PDH (glucose-6-phosphate déshydrogénase) ont été mesurées sur microplaques par spectrophotométrie (spectrophotomètre SHIMADZU PharmaSpec UV-1700)

, Les homogénats ont ensuite été centrifugés à 24000g durant 20 minutes à 4°C. Pour l'enzyme G6PDH, 20 µl de surnageants dilués au huitième ont été incubés pendant 10 minutes à 37°C avec 200 µl d'un mélange réactionnel à pH 7,8 composé de Tris-HCl (1 mol·l -1 ), de MgCl2 (0,2 mol·l -1 ) et de NADP (0,01 mol·l -1 ). A la fin de l'incubation, 20 µl de substrat (glucose-6-phosphate à 0,02 mmol·l -1 ) ont été ajoutés aux échantillons. La cinétique d'apparition du NADPH a été suivie à 340 nm durant 10 minutes et l'activité totale de G6PDH a été calculée avec l'équation 31 et exprimée en mU·mg·min -1 . L'activité de l'enzyme FAS a été mesurée et calculée de manière analogue, Les échantillons ont été broyés à raison de 200 mg de foie dans 7 volumes de tampon (0,05 mol·l -1 Tris-HCl , 0,005 mol·l -1 EDTA, 0,002 mol·l -1 DTT, inhibiteur de protéase en tablette Sigma P2714, pH 7,4), p.1

, mmol·l -1 ) et de l'acétyl-CoA (25 µmol·l -1 ), et le substrat de la réaction était composé d'une solution de malonylCoA à 600 µmol·l -1 . Pour chaque échantillon, l'absorbance d'un blanc ne comportant pas de substrat a été mesurée. Afin de calculer l'activité spécifique de chaque enzyme, du NADPH (0,1