La paraoxonase sérique humaine : dosage et localisation dans les lipoprotéines

Résumé : La paraoxonase est une enzyme calcium - dépendante qui circule associée aux lipoprotéines de haute densité (HDL), et plus particulièrement avec une sous-classe d'HDL contenant l'apolipoprotéine A1 et la clustérine (apolipoprotéine J). La paraoxonase, responsable de l'hydrolyse du paraoxon, un catabolite de l'insecticide parathion, est également capable d'hydrolyser d'autres substrats tels que le phénylacétate. Bien que le substrat physiologique de la paraoxonase soit inconnu, un rôle protecteur contre la dégradation oxydative des lipoprotéines a été attribué à cette enzyme. Récemment, les effets antioxydant et anti-inflammatoire de la PON ont été confirmés "in vivo". Deux polymorphismes génétiques affectent les acides aminés en position 192 et 55. Le premier est le déterminant majeur du polymorphisme d'activité de l'enzyme contre le paraoxon. Certaines études relient l'allèle à forte activité contre le paraoxon, à un risque potentiel de développer une plaque d'athérome. Dans ce contexte, nous nous sommes intéressés dans un premier temps au dosage de cette enzyme en utilisant deux substrats : le paraoxon et le phénylacétate. A l'heure actuelle, ce dosage est uniquement un moyen d'investigation utilisé en recherche. Nous nous en sommes servi pour tenter de déterminer avec quelles sous-classes d'HDL la paraoxonase était associée. Après ultracentrifugations successives, l'activité enzymatique est principalement mesurée dans les fractions contenant des HDL3 (plus de 80 %). L'activité retrouvée dans les fractions protéiques non contaminées par les HDL3 (13 %) s'explique sans doute en partie par un décrochage de l'enzyme des particules d'HDL suite à la centrifugation appliquée.
Type de document :
Mémoires
Sciences pharmaceutiques. 1999
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Contributeur : Jean-Hugues Morneau <>
Soumis le : lundi 6 novembre 2017 - 11:55:05
Dernière modification le : mercredi 8 novembre 2017 - 01:15:47

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Laurence Davit-Delanoue. La paraoxonase sérique humaine : dosage et localisation dans les lipoprotéines. Sciences pharmaceutiques. 1999. 〈dumas-01629296〉

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